Maestría

(Es necesario que el estudiante maneje los conceptos esenciales de los temas indicados)

1. Introducción a la célula.

1. La célula vista al microscopio. La longitud de onda y la resolución del microscopio óptico y electrónico. Microscopía de fluorescencia y sus aplicaciones.
2. Procariotas vs eucariotas.

2. Estructura de las membranas biológicas.

1. Bicapas lipídicas, fosfolípidos, micelas, liposomas.
2. Diferencias entre proteínas integrales y periféricas de membrana.
3. El modelo de Singer.

3. El transporte a través de la membrana.

1. Conceptos de acarreador, bombas y canales iónicos.

4. Compartimentos intracelulares.

1. Núcleo y cubierta nuclear. Estructura de los ácidos nucleicos. Replicación y transcripción.
2. Direccionamiento de proteínas desde su biosíntesis hacia su destino en el núcleo.
3. La ruta secretora: transporte de proteínas desde el retículo endoplásmico rugoso hasta la membrana plasmática. Papel del Golgi.
4. Endocitosis y lisosomas.
5. Estructura y función de la mitocondria.
6. Concepto de citosol.

5. Citoesqueleto.

1. Filamentos intermedios.
2. Microtúbulos.
3. Filamentos de actina.

6. Ciclo celular.
1. Fases del ciclo celular.
2. Mitosis y meiosis.

Bibliografía:

Alberts et al. 2005. Essential Cell Biology. Garland.

Los números en negritas corresponden a la bibliografía recomendada.

1. Unidades de medición del sistema métrico decimal.

Mediciones. Unidades del sistema métrico internacional (Longitud, masa y peso, densidad, peso específico, temperatura y calor, caloría, joule). Cifras significativas. xForma exponencial de representación de cantidades muy grandes o pequeñas (notación científica) [1, Cap. 1.7-1.9, págs. 15-31]. Problemas [1, Cap. 1, problemas 1.27-1.109, págs. 33-39].

2. Propiedades de la materia.

Clasificación de la materia. Substancias y mezclas. Elementos y compuestos. Estados de la materia. Propiedades físicas y químicas, intrínsecas y extrínsecas, extensivas e intensivas. Ley de las proporciones definidas. Ley de las proporciones múltiples [1, Cap. 1.1-1.6, págs. 1-15; Cap 2.2-, págs. 42-43].

3. Estructura atómica: componentes de los átomos.

Teoría atómica. Estructura del átomo. Electrones. Protones. Neutrones. Núcleo. Radiactividad. Comportamiento periódico de los elementos [1, Cap. 2.1-2.8, págs. 41-64].

4. Estructura atómica: el modelo cuántico del átomo.

De la física clásica a la cuántica. El efecto fotoeléctrico. El modelo atómico de Bohr del átomo de hidrógeno. La naturaleza dual del electrón. Mecánica cuantica, Números cuánticos. Orbitales atómicos. Configuración electrónica [1, Cap. 7.1-7.9, págs. 275-313].

5. Enlaces químicos.

Símbolos de puntos de Lewis. Enlaces iónicos. Energía reticular de los compuestos iónicos. Enlaces covalentes. Electronegatividad. Escritura de las estructuras de Lewis. Carga xforma y Estructural de Lewis. Concepto de resonancia. Excepciones a la regla del octeto. Geometría molecular. Momento Dipolar. Teoría de enlace-valencia. Hibridación de orbitales atómicos. Hibridación en moleculas con dobles o triples enlaces. Teoría de orbitales moleculares. Configuraciones de orbitales moleculares. Orbitales moleculares deslocalizados [1, Cap. 9.1-9.10, págs. 365-399, cap. 10.1-10.8, págs. 409-453; 2, Cap. 2.1, págs. 31-41].

6. Soluciones.

Tipos de disoluciones. Enfoque molecular delproceso de disolución. Unidades de concentración. Efecto de la presión sobre la solubilidad de los gases. Propiedades coligativas de la disoluciones [1, Cap. 12.1- 545]. Problemas. [1, Cap. 12.15-12.24, págs. 277-278].

7. Equilibrio químico.

La rapidez de una reacción. La ley de la rapidez. Relación entre la concentración de reactivos y el tiempo. Constantes de rapidez. Concepto de equilibrio y la constante de equilibrio. Factores que afectan el equilibrio químico. [1, Cap- 13.1-, págs. -, Cap. 14.1-14.5, págs. 615-647]. Problemas. [1, Cap. 14.1-14.18, págs. 648-649, 14.39, pág. 650, 14.49-14.55, pág. 651].

8. Equilibrio iónico.

Ácidos y bases de Bronsted-Lowry. Propiedades iónicas del agua. Ácidos uy Bases de Lewis [1, Cap. 15.1, págs. 660-661, Cap. 15.12, págs. 697-701; 2, Cap. 2.3, págs. 51-54].

9. pH.

Expresión de las concentraciones de iones hidrógeno: pH. Escala de pH. Efecto del ión común. Disoluciones amortiguadas. Valoraciones ácido-base. Indicadores ácido- base. Equilibrios de solubilidad. [1, Cap 15.3 Cap. 16.1-16.6, págs. 661-742, Cap. 16.9, págs. 746-748; 2, Cap. 2.3 págs. 54-57]. Problemas [1, Cap 16, 16.1-16.22, págs. 757-758].

10. El agua, solvente principal de los sistemas biológicos.

Estructura de la molécula de agua. Estructura molecular del agua líquida y el hielo. Propiedades físicas. Importancia de las propiedades físicas del agua en los procesos biológicos. [2, Cap. 2.1, págs. 35-36, 37-40].

11. Componentes químicos principales de la célula.

Clases de compuestos orgánicos. Hidrocarburos alifáticos. Hidrocarburos aromáticos. Química de los grupos funcionales. Polímeros orgánicos. Proteinas.
Ácidos Nucleicos [1, Cap. 24, págs. 1025-1051; Cap. 25, págs. 1061-1081; 2, Cáp. 2.2. págs. 41-51].

Bibliografía.

1. Raymond Chan (2010). Química. 10a. edición. Mc Graw Hill.

2. Lodish et al. (2016) Molecular Cell Biology. 8th edition. W H Freeman.

PARTE I. ESTRUCTURA BIOLÓGICA Y QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS

1. Características químicas de la materia viva

1. La mayoría de los organismos están compuestos solamente de dieciséis elementos Químicos, 2. Los enlaces no covalentes son importantes en la estructura biológica, 3. Los organismos están construidos casi completamente de agua y de treinta pequeñas moléculas precursoras, 4. Las macromoléculas son polímeros de pequeñas moléculas precursoras, 5. El ensamblaje de macromoléculas produce estructuras mayores, 6. Las proteínas desempeñan una función central en los sistemas vivos.

 

2. Aminoácidos

1. Los aminoácidos forman anfóteros, 2. Los aminoácidos se comportan como ácidos y como bases, 3. En las proteínas los aminoácidos están unidos por enlaces Peptídico, 4. Las características de los aminoácidos determinan las propiedades de los polipéptidos, 5. Los aminoácidos pueden separarse por electroforesis y cromatografía en papel.

 

3. Estructura primaria de los polipéptidos

1. Se emplea una estrategia común para el análisis de la mayoría de las secuencias de aminoácidos, 2. La reducción rompe los enlaces bisulfuros y la alquilación evita su nueva formación, 3. La composición de aminoácidos se determina después de una hidrólisis completa del polipéptido, 4. Se utilizan métodos químicos específicos ó enzimáticos para identificar los aminoácidos terminales, 5. El rompimiento interno en residuos de aminoácidos específicos rompe un polipéptido en fragmentos únicos, 6. Los péptidos pequeños se secuencian completamente por la degradación de Edman, 7. Los péptidos superpuestos son necesarios para el ordenamiento de fragmentos grandes de pépticos, 8. Los enlaces bisulfuros.

 

4. Conformación proteíca

1. La secuencia de aminoácidos de un polipéptido determina su conformación en solución, 2. Las interacciones no covalentes son las principales responsables de mantener las conformaciones proteicas, 3. Los polipéptidos en solución se enrollan de tal modo que minimizan la energía libre, 4. Las proteínas nativas en medio acuosos tienen la mayoría de las cadenas laterales no polares en el interior y la mayoría de las cadenas laterales polares en el exterior, 5. Muchas proteínas son estabilizada por enlaces disulfuros intramoleculares, 6. Existen cuatro niveles de organizaciones las estructuras proteicas, 7. La hélice α, la hoja b y la triple hélice del colágeno son los patrones estructurales repetitivos comunes en las proteínas, 8. Las estructuras tridimensionales de algunas proteínas han sido establecidas por difracción de rayos x.

 

5. Ensamblaje supramolecular y estructura de la membrana

1. Ensamblajes de estructuras biológicas de acuerdo con algunos principios generales, 2. La biogénesis de membrana involucra ensamblaje de fosfolípidos y proteínas, 3. El mosaico fluido es el modelo más satisfactorio para la estructura de la membrana, 4. La mayoría de las proteínas se orientan asimétricamente en la membrana, 5. Las proteínas de transporte aumentan la permeabilidad de la membranas a solutos específicos, 6. Las células regulan la fluidez de la membrana controlando la composición de los ácidos grasos de sus lípidos, 7. Las membranas forman distintos compartimientos intracelulares, 8. La mayoría de las veces pueden fusionarse dos membranas.

 

6. Proteínas en solución y mecanismos enzimáticos

1. Los grupos superficiales de las proteínas son los responsables de sus propiedades ácido-básicas y de su solubilidad, 2. Algunas técnicas comunes para la separación de proteínas depende de sus propiedades ácido-básicas y de solubilidad, 3. La catálisis enzimática y la especificidad depende de los grupos de superficie en el sitio activo de la enzima, 4. La mayoría de las enzimas funcionan por catálisis general ácido-básico o catálisis covalente.

 

7. Cinética enzimática

1. Las enzimas clásicas presentan propiedades catalíticas determinadas, 2. La ecuación de Michaelis-Menten describe cuantitativamente la cinética de muchas reacciones catalizadas por enzimas, 3. Los inhibidores enzimáticos pueden ser competitivos o no competitivos con el sustrato, 4. Las enzimas reguladoras cambian sus propiedades catalíticas en respuesta a metabolitos específicos, 5. Un modelo de dos estados explica la cinética de las enzimas reguladoras.

 

PARTE II. BIOENERGÉTICA Y METABOLISMO

 

8. Bioenergética y estrategia del metabolismo

1. Los organismos convierten las materias primas en materia viva a expensas de energía de su medio ambiente, 2. Las transformaciones energéticas biológicas obedecen las leyes de la termodinámica, 3. Los organismos obtienen la energía de las reacciones de oxidación-reducción, 4. El ATP es el transportador universal de la energía libre, 5. El NADH y el NADPH son los transportadores universales de hidrógenos y electrones,

 

9. Principios catabólicos y degradación de carbohidratos

1. Todos los organismos emplean una estrategia común para el catabolismo, 2. La glucólisis es la vía central en la degradación inicial de los carbohidratos, 3. La glucogenólisis moviliza las reservas de glucosa para la producción de ATP, 4. Otras hexosas también se degradan por glucólisis, 5. La vía del fosfoglucogenato es la fuente principal del poder reductor de los quimiotrofos. 6. El ciclo de Krebs.

 

10. Degradación de lípidos y proteínas

1. Las coenzimas participan en la catálisis de muchas reacciones catabólicas, 2. Los ácidos grasos son degradados a acetilCoA por ciclos sucesivos de oxidación, 3. Los aminoácidos se degradan a piruvato, acetilCoA e intermediarios del ciclo del ATC, 4. El piruvato, el acetilCoA y los intermediarios del ciclo del ATC se oxidan a CO2 en el ciclo del ATP, 5. El propósito del ciclo del ATC tiene consecuencias nutricionales en los animales.

 

11. Transporte de electrones y fosforilación oxidativa

1. En la respiración, los electrones son transferidos desde las moléculas dadoras hasta un aceptor externo; 2. La fosforilación oxidativa del ADP a ATP se acopla al transporte de electrones, 3. Se han propuesto dos teorías para explicar la fosforilación oxidativa, 4. Tres clases de inhibidores bloquean la fosforilación oxidativa.

 

 

12. Transporte a través de membranas

1. El transporte de proteínas cataliza la difusión de solutos a través de membranas, 2. El transporte mediado puede ser pasivo, activo o acoplado, 3. El transporte activo requiere energía, 4. Todos los procesos de transporte activo son direccionales.

 

13. Principios biosintéticos y síntesis de carbohidratos

1. Todas las vías biosintéticas comparten características comunes, 2. La síntesis de carbohidratos en los quimiotrofos se parece a la glucólisis a la inversa, 3. La mayoría de los animales no pueden sintetizar los carbohidratos desde el acetilCoA.

 

14. Biosíntesis de lípidos, aminoácidos y nucleótidos

1. Las grasas y los fosfolípidos son sintetizados a partir de acetilCoA y glicerol, 2. Los aminoácidos son sintetizados de los intermediarios del metabolismo de los carbohidratos, 3. Los nucleótidos son sintetizados por dos vías principales, 4. Las limitaciones de la biosíntesis en los humanos tienen consecuencias nutricionales importantes.

 

PARTE III. ALMACENAMIENTO Y EXPRESIÓN DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA

 

15. Estructura de los ácidos nucleicos

1. El ADN y el ARN son polímetros lineales de nucleótidos, 2. Las moléculas de ADN son casi siempre de doble hebra y las moléculas de ARN son casi siempre de una sola hebra, 3. Los ácidos nucleicos se desnaturalizan y se renaturalizan bajo condiciones apropiadas, 4. El ADN de doble hebra es fundamentalmente la molécula almacenadora de la información genética, 5. La información genética en el ADN se transcribe en tres clases de ARN, 6. Las estrategias en la secuencia de un ácido nucleico y de una proteína son análogas.

 

16. Replicación de los ácidos nucleicos

1. El ADN y el ARN son sintetizados de los nucleótidos-5'-trifosfatos, 2. La replicación del ADN de doble hélice es semiconservativa, 3. La síntesis de las hebras hijas del ADN en el punto de crecimiento es discontinua, 5. La replicación del ADN se explica mejor en las bacterias y en virus, 5. La replicación del ADN cromosómico en los eucariontes es bidireccional, 6. La reparación de la replicación corrige los defectos en una hebra del ADN duplex, 7. La replicación del ADN y del ARN de una sola hebra también compromete bandas complementarias, 8. La ARN polimerasa transcribe la información genética desde el ADN hasta el ARN.

 

17. Síntesis de proteínas

1. El flujo de la información en la síntesis de proteínas es desde el ADN al ARN a la proteína, 2. La ARN polimerasa cataliza la trascripción del ADN a ARN, 3. Las aminoacil-tARN sintetasas unen los aminoácidos a sus tARN análogos, 4. La traducción del mARN tiene lugar en los ribosomas, 5. Las proteínas pueden ser modificadas después de la traducción.

 

18. El código genético

1. Los ácidos nucleicos están relacionados con las proteínas por un código de tripletas universal, 2. La estructura del código reduce al mínimo los efectos de la mutación, 3. Cuatro codones desempeñan funciones especiales, 4. Las secuencias de nucleótidos de los codones se determinaron bioquímicamente, 5. Los cambios en aminoácidos por mutación son consistentes con el código, 6. La determinación de las secuencias correspondientes de nucleótidos y aminoácidos ha probado las asignaciones de los codones, 7. El apareamiento anticodón presenta «bamboleo», 8. Algunas mutaciones pueden ser suprimidas por alteraciones mutacionales en el tARN.

 

19. Bibliografía

Biochemestry. Voet and Voet.

Biochemestry. Lehninger.

1. Aritmética
• Mínimo común múltiplo
• Máximo común divisor
• Razones y proporciones
• Triángulos
• Características generales
• Área y perímetro
• Teorema de Pitágoras

 

Texto: cualquier libro de secundaria.

 

2. Álgebra
   • Notación exponencial
   • Propiedades de los exponentes
   • Expresión algebraica
   • Grado de un término
   • Clases de términos
   • Clasificación de las expresiones algebraicas
   • Términos semejantes
   • Reducción de términos semejantes
   • Suma, resta, multiplicación y división algebraica de monomios y polinomios
   • Productos y cocientes notables
   • Factorización
   • Ecuaciones enteras de primer grado con una incógnita
   • Descomposición factorial
   • Funciones
   • Representación gráfica de una función lineal
   • Representación gráfica de una función exponencial del tipo f(x) = exp (ax/b)

 

Texto: cualquier libro de secundaria.